乳铁蛋白——母乳的优势所在

2021-02-02
常见别名 lactoferrin,LF
功能 抗病毒、调节免疫
分子量 80 kDa
发现时间 1960年

乳铁蛋白(lactoferrin,LF)是乳汁中一种重要的非血红素铁结合糖蛋白,分子质量为70~80 kDa,由一条多肽单链和2~4条多聚糖侧链组成,主要由乳腺上皮细胞表达和分泌。乳铁蛋白最初由Sorensen等于1939年在动物乳中发现,并由Groves首先从牛乳中分离获得,因与铁结合形成的复合物呈红色,故称之为“红蛋白”。1961年,Blanc和Isliker将从人乳中分离获得的此种蛋白正式命名为乳铁蛋白。

乳铁蛋白与铁离子的亲和力很高,是转铁蛋白的250~300倍。根据乳铁蛋白结合铁离子的差异,可以将其分为3种类型:缺铁型、铁半饱和型和铁饱和型。不同类型的乳铁蛋白具有不同的抗巴氏杀菌热变性的能力,其中铁饱和型抗性最强,缺铁型抗性最弱。乳铁蛋白不仅可以结合Fe3+和Fe2+,还可以与Cu2+、Mn2+、Zn2+结合 。

研究发现,72℃保温20s或135℃保温8s的热处理几乎不影响乳铁蛋白的铁结合能力,但若在两种温度下处理的时间延长则会降低铁结合能力。85℃保温10min的热处理强度也不会影响乳铁蛋白的抑菌活性。另外,有研究表明在pH2.0或者pH3.0的条件下,120℃处理5min后,乳铁蛋白发生降解但是降解产物的抑菌活性比处理前要高。

这一实验结果使人们发现了乳铁蛋白活性多肽的存在。乳铁蛋白对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌都有抑菌效果,但是对革兰氏阴性菌的作用比较强。乳铁蛋白的铁饱和度与抑菌性呈负相关。环境pH值变化影响乳铁蛋白对革兰氏阳性菌的抑制作用,对革兰氏阴性菌影响不大。当pH为7.5~8.0时,抑菌效果最佳。乳铁蛋白经过70℃以下的巴氏杀菌后抑菌活性没有影响;HCO3-浓度增加,有利于增强其抑菌性。

母乳可以为宝宝提供最原始的抵抗力。宝宝的每一次吮吸,都将获得核心免疫蛋白——乳铁蛋白等免疫物质,帮助宝宝 健全免疫系统,免于疾病危害。

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